SAXS 的現代發展聚焦於時間解析實驗、動態系統建模和整合結構方法。
ab initio 形狀重構
DAMMIF/DAMMIN（Svergun, 1999）使用模擬退火將 dummy atom 模型擬合 I(q)，獲得低解析度（~15-25 Å）分子包絡。GASBOR 使用 dummy residues 增加化學合理性。DENSS（Grant, 2018）直接重構電子密度。重複運行 > 20 次取平均（DAMAVER）估算可靠區域。χ² 過擬合和 ambiguity score（AMBIMETER）用於評估解的唯一性。
柔性系統的 SAXS 建模
完全折疊的蛋白質適合剛體建模，但生物體中大量蛋白質含有無序區段或多域柔性。EOM（Bernadó et al., 2007）從隨機構象池中以基因演算法選擇子集合，使加權平均 I(q) 擬合實驗數據。MES（Minimal Ensemble Search, Pelikan et al., 2009）則尋找最小構象數的集合。最新的 BioXTAS RAW 整合了完整的 SAXS 分析流程。
Time-Resolved SAXS (TR-SAXS)
利用同步輻射的高亮度和快混合裝置（stopped-flow, continuous-flow），可在 ms 時間解析度研究蛋白質折疊、組裝和別構轉變。混合死時間 ~1 ms。XFEL（X-ray Free Electron Laser）SAXS 可達 fs 時間解析度，觀察超快結構重排。Levinthal 的蛋白質折疊悖論——蛋白質如何在微秒到秒的時間尺度完成折疊——TR-SAXS 結合 TR-WAXS 提供了折疊路徑的直接結構證據（Plaxco & Dobson, 1996）。
SAXS 在藥物開發中的角色
SAXS 可高通量篩選蛋白質-配體結合誘導的構象變化和寡聚態改變（如二聚化抑制劑的效果）。生物藥物（mAb, ADC）的高級結構表徵使用 SEC-SAXS 確認溶液態構象與設計一致。FDA 已開始接受 SAXS 數據作為生物藥物比較性研究的一部分。
與其他結構方法的整合
SAXS 提供溶液態全局形狀約束，與 Cryo-EM（粒子形狀初始模型）、NMR（局部結構和動態）、XL-MS（亞基間距離）和計算建模（MD simulation 驗證）互補。IMP（Integrative Modeling Platform, Sali 實驗室）和 HADDOCK 可整合 SAXS 曲線作為打分函數。
文獻參考：Svergun, D.I. (1999). Biophys. J., 76, 2879-2886. / Bernadó, P. et al. (2007). JACS, 129, 5656-5664. / Graewert, M.A. & Svergun, D.I. (2013). Curr. Opin. Struct. Biol., 23, 748-754.