細胞受體是分子藥理學和結構生物學的核心研究對象。四大受體類型的結構-功能關係已被 X 射線晶體學和 cryo-EM 精確闡明，為理性藥物設計（rational drug design）奠定基礎。
配體門控離子通道的結構原理
Cys-loop 超家族（nAChR、5-HT₃R、GABA_AR、GlyR）共享五聚體結構和跨膜門控機制。Unwin（2005, Journal of Molecular Biology）的 nAChR 電子晶體學結構揭示了門控的基本原理：ACh 結合於 α/δ 和 α/ε 亞基界面引起胞外域的旋轉，透過 β1-β2 環（Cys-loop）傳遞到 M2 穿膜螺旋的旋轉，使通道孔的疏水殘基（leucine gate）偏移，開啟通道。iGluR 家族（AMPA、NMDA、kainate）則為四聚體結構，Bhatt et al. 的 GluA2 全長結構（Sobolevsky et al., 2009, Nature）顯示「Y」形構型——N端域和配體結合域（LBD）形成二聚體的二聚體排列。
NMDA 受體的 Mg²⁺ 阻塞具有電壓依賴性——Mg²⁺ 結合在通道腔的 asparagine 殘基（N+1 位點）處。此特性使 NMDA 受體成為「巧合偵測器」——需要同時滿足突觸前釋放 glutamate（化學條件）和突觸後去極化解除 Mg²⁺ 阻塞（電學條件），才允許 Ca²⁺ 內流啟動 LTP。這實現了 Hebb 法則的分子機制。
GPCR 的構象動力學
Brian Kobilka 和 Robert Lefkowitz（Nobel 2012）的工作奠定了 GPCR 結構藥理學的基礎。β₂-AR 與 Gs 蛋白複合體的晶體結構（Rasmussen et al., 2011, Nature）揭示了完全活化態：配體結合引起 TM5 和 TM6 的外擺（~14 Å），為 Gα 的 C 端 α5 螺旋提供結合腔。
現代觀點認為 GPCR 存在多種構象態的動態平衡（conformational ensemble），不同的配體穩定不同的構象態，從而啟動不同的信號路徑——這是「功能選擇性」（functional selectivity / biased agonism）的結構基礎。Biased agonist 可選擇性活化 G 蛋白路徑而非 β-arrestin 路徑（或反之），有望減少副作用。Oliceridine（TRV130, FDA 2020）是 μ-opioid 受體的 G 蛋白偏向性致效劑，減少呼吸抑制和便秘副作用。
GPCR 的構象動態也包括二聚化和多聚化。Class C GPCR（如 mGluR、GABA_BR）以專性二聚體運作。GABA_B 受體是 R1/R2 異二聚體——R1 結合配體，R2 偶聯 G 蛋白，兩者缺一不可。
RTK 的信號多樣性
RTK 的磷酸化酪胺酸殘基形成多價的信號平台——不同的 pY 位點招募不同的 SH2 domain 蛋白，同時啟動 Ras-MAPK、PI3K-Akt、PLCγ-Ca²⁺、STAT 等多條路徑。Lemmon & Schlessinger（2010, Cell）的綜述指出，RTK 的信號輸出取決於：(1) 配體誘導的特定二聚化構型；(2) 磷酸化位點的組合（phosphosite code）；(3) 內吞動力學（如 EGF vs. TGFα 引起不同的 EGFR 內吞和降解模式）。
核受體的轉錄調控機制
核受體結合配體後的活化涉及螺旋 12（H12/AF-2 helix）的重新定位。致效劑使 H12 蓋住配體結合腔，創造共活化因子（如 SRC/p160 家族的 LXXLL 基序）的結合面。拮抗劑如 tamoxifen 的大側鏈阻止 H12 的正確定位，改為招募共抑制因子（NCoR/SMRT 的 CoRNR box）。SERM 的組織選擇性源於不同組織中共活化因子和共抑制因子的表現量比例不同——在乳腺（共活化因子少）表現為拮抗，在骨骼（共活化因子多）表現為致效。
核受體與表觀遺傳學的交界：配體結合的核受體招募組蛋白乙醯轉移酶（HAT，如 CBP/p300）和染色質重塑複合體（如 SWI/SNF），在目標基因啟動子區域開放染色質結構。相反，無配體的某些核受體（如 TR、RAR）主動招募組蛋白去乙醯酶（HDAC），維持基因的抑制狀態。