生長素生物學的核心在於其極性運輸網絡、受體機制和發育程式中的角色。
TIR1/AFB 受體的結構生物學
Tan et al.（2007, Nature 446: 640）解析了 TIR1-IAA-Aux/IAA 三元複合體的晶體結構：IAA 分子填充在 TIR1 的 LRR（leucine-rich repeat）底部口袋中，其吲哚環與 TIR1 的 F-box 區域疏水作用，羧基基團與 Aux/IAA degron peptide 的 DII 域形成氫鍵橋。IAA 作為「分子膠水」（molecular glue）——這是一種嶄新的受體機制，與傳統的配體-受體構象變化模型不同。合成生長素如 2,4-D 和 picloram 也利用相同的口袋結合，但具不同的共受體選擇性（Calderón-Villalobos et al., 2012, Nat. Chem. Biol. 8: 477）。
PIN 蛋白的極性調控
PIN 的極性定位是生長素運輸方向的分子基礎。Wisniewska et al.（2006, Science 312: 883）證明 PIN1 的基底側定位由 GNOM（一種 ARF-GEF）介導的內體回收（endosomal recycling）維持——BFA（brefeldin A）抑制 GNOM 導致 PIN 極性喪失。PIN 蛋白的磷酸化由 PID/WAG1/WAG2 激酶（促進頂側定位）和 PP2A 磷酸酶（促進基底側定位）拮抗調控——這形成了一個磷酸化開關（phosphorylation switch）決定生長素流向。在胚胎發育中，PIN 極性的動態轉換建立了胚根-胚芽軸（Friml et al., 2003, Nature 426: 147）。
計算模型與自組織
Jönsson et al.（2006, PNAS 103: 1633）提出「up-the-gradient」模型：PIN 蛋白在細胞膜上的定向受鄰近細胞的生長素濃度影響——PIN 傾向朝生長素濃度較高的鄰居定位，形成正反饋迴路，在莖頂分生組織產生規律的葉序（phyllotaxis）。這種自組織機制解釋了螺旋葉序與 Fibonacci 數列的對應關係。另一「with-the-flux」模型（Stoma et al., 2008）認為 PIN 朝通量方向定位，更適合解釋維管束的分化。兩種機制可能在不同組織/發育階段並存。
非典型生長素訊號
除 TIR1/AFB 核受體外，近年發現生長素也有快速非轉錄效應：ABP1（auxin-binding protein 1）曾被認為是質膜受體，但 Gao et al.（2015, Mol. Plant 8: 1580）的 abp1 null 突變體表型正常，推翻了此假說。TMK1（receptor-like kinase）在生長素結合後經由 cleavage 釋放細胞內片段，直接磷酸化 非典型 Aux/IAA 蛋白（如 IAA32/34），調控酸生長反應——這提供了生長素秒級快速響應的分子機制（Cao et al., 2019, Nature 574: 133）。
文獻參考：Tan, X. et al. (2007). Nature, 446, 640-645. / Friml, J. et al. (2003). Nature, 426, 147-153.