碳水化合物（Carbohydrates）是生物體中結構最多樣的生物分子類群之一。從糖化學（glycochemistry）到糖體學（glycomics），碳水化合物在能量代謝、結構支持和細胞信號傳遞中扮演核心角色。
單醣的立體化學
Fischer 投影式和 Haworth 投影式提供了單醣構型的二維表示，但真實的六碳糖以椅式構象（chair conformation）存在。β-D-glucopyranose 的 ⁴C₁ 椅式構象中，所有大型取代基（-OH, -CH₂OH）均處於 equatorial 位置，最小化 1,3-diaxial interactions，是熱力學最穩定的構象——這解釋了葡萄糖在自然界的普遍性（Angyal, 1969, Advances in Carbohydrate Chemistry）。
變旋現象（mutarotation）：葡萄糖溶解後 α（36%）和 β（64%）異頭物經開環中間體達到平衡。α/β 比例由異頭效應（anomeric effect）決定——axial 取向的 C1-OH 因 n→σ* 軌域交互作用（hyperconjugation）獲得額外穩定性，部分抵消了 equatorial 偏好。
糖苷鍵的化學與酵素學
糖苷鍵的形成在細胞中由糖基轉移酶（glycosyltransferases, GTs）催化，以活化的糖核苷酸（如 UDP-glucose, GDP-mannose）為供體。Lairson et al.（2008, Annual Review of Biochemistry）將 GTs 分為反轉型（inverting）和保留型（retaining）兩大機制：前者透過 SN2 直接置換，後者透過雙重置換（double displacement）經共價醣酶中間體。CAZy 資料庫（www.cazy.org）系統性分類了超過 300 個 GT 家族。
糖苷水解酶（glycoside hydrolases, GHs）同樣分為反轉型和保留型。Koshland（1953）提出的保留型機制涉及兩個催化殘基——一個作為親核試劑形成共價中間體，另一個作為酸/鹼催化劑。溶菌酶（lysozyme）是第一個被解析結構的酵素之一（Blake et al., 1965, Nature），其 D52/E35 雙催化機制成為 GH 催化的典範。
纖維素的超分子結構
纖維素鏈的 β-1,4 鍵使每個葡萄糖單元相對於鄰居旋轉 180°，形成完全伸展的帶狀構型。多條鏈透過鏈間氫鍵和凡得瓦力平行排列（cellulose Iβ，Nishiyama et al., 2002, JACS）或反平行排列（cellulose II），形成結晶性微纖維。纖維素的結晶度（crystallinity index, CrI）直接影響其對酵素水解的抗性——這是生質能源轉換中「生質頑抗性」（biomass recalcitrance）問題的核心（Himmel et al., 2007, Science）。
糖生物學（Glycobiology）與糖鏈功能
Varki（2017, Essentials of Glycobiology, 3rd edition）系統性闡述了糖鏈在細胞表面的功能。細胞表面的糖蛋白和糖脂構成「糖萼」（glycocalyx），厚度可達數百奈米，是細胞與外界交互作用的第一介面。
N-linked glycosylation：在 ER 中由 OST（oligosaccharyltransferase）將預組裝的 Glc₃Man₉GlcNAc₂ 從 dolichol-PP 轉移至蛋白質的 Asn-X-Ser/Thr 序列子（sequon）。後續在 ER 和 Golgi 中修剪和加工，形成高甘露糖型（high-mannose）、複合型（complex）或混合型（hybrid）糖鏈。Helenius & Aebi（2001, Science）闡述了 N-glycan 在蛋白質折疊品質控制中的角色——calnexin/calreticulin 循環透過辨識單葡萄糖化的糖鏈來監測蛋白質折疊狀態。
血型糖鏈：ABO 血型由紅血球表面的糖鏈決定——A 型多了 GalNAc、B 型多了 Gal、O 型缺少兩者。H 抗原是共同前驅體，由 FUT1 催化 fucose 加成。這是人類免疫遺傳學與糖生物學交叉的經典案例。
先天性糖基化疾病（CDG）：超過 130 種已知的糖基化途徑基因缺陷，多為常染色體隱性遺傳，表現從嚴重神經發育障礙到凝血異常（Freeze et al., 2014, Nature Reviews Disease Primers）。PMM2-CDG（最常見的 CDG-Ia）因磷酸甘露糖變位酶缺乏，影響 N-linked glycan 前驅體合成。