光反應（Light Reactions）的分子機制涉及量子生物學、結構生物學和生物能學的交叉領域。
光能捕獲的量子效率
天線色素的能量傳遞效率接近 95%，這種極高效率長期以來難以用古典 Förster 共振能量轉移（FRET）完全解釋。Fleming 等人（2007, Nature 446: 782）利用二維電子光譜（2D electronic spectroscopy）在綠硫細菌的 FMO 蛋白中觀察到長壽命量子相干（quantum coherence），存活時間長達 660 fs。雖然其在生理溫度下的角色仍有爭議，但 Cao et al.（2020, Sci. Adv. 6: eaaz4888）的綜述指出，振動-電子耦合（vibronic coupling）可能促進能量傳遞路徑的選擇，避開能量陷阱。
PSII 的結構與水氧化機制
PSII 的高解析度晶體結構（Umena et al., 2011, Nature 473: 55，1.9 Å 解析度）揭示 Mn₄CaO₅ 簇的精確幾何。Kok 的 S 態循環模型（S₀→S₁→S₂→S₃→S₄→S₀）描述四步氧化過程：每次吸收一個光子，Mn 簇氧化態升高一步，到 S₄ 態時催化 2H₂O → O₂ + 4H⁺ + 4e⁻。XES（X-ray emission spectroscopy）和 XFEL（X-ray free electron laser）時間解析晶體學（Kern et al., 2018, Nature 563: 421）捕捉到 S₂→S₃ 過渡態的結構變化，顯示基質水（substrate water）的插入時機。人工光合作用研究（如 Nocera 的鈷磷酸催化劑，2008）受此天然催化中心啟發。
細胞色素 b6f 的 Q 循環
Cyt b6f 的功能類似粒線體的複合體 III，執行修正的 Q 循環（modified Q-cycle）：一分子 PQH₂ 在 Qo 位氧化，一個電子走高電位鏈（Rieske FeS → Cyt f → PC），另一個走低電位鏈（Cyt bL → Cyt bH → PQ 在 Qi 位）。每氧化一分子 PQH₂，淨轉運 2H⁺/e⁻，提升質子泵送效率。Cramer 的結構研究（2003, Annu. Rev. Biochem. 72: 137）揭示 b6f 獨有的 chlorophyll a 和 β-carotene 分子，可能參與單態氧的防護。
ATP 合酶的旋轉催化
CF₀-CF₁ ATP 合酶的 c-ring 在嗜熱藍藻中含 15 個 c 亞基，每轉一圈需 15 個 H⁺ 通過，合成 3 個 ATP（H⁺/ATP = 14/3 ≈ 4.67）。Boyer 的結合改變機制（binding change mechanism）和 Yoshida 的單分子旋轉實驗（Noji et al., 1997, Nature 386: 299）證實了 F₁ 的 120° 步進式旋轉。在葉綠體中，黑暗時 CF₁ 的 γ 亞基上的二硫鍵氧化，抑制 ATP 水解活性；光照時硫氧還蛋白（thioredoxin）還原此二硫鍵，活化合酶——這是光反應的精巧調控。
循環電子流的分子基礎
兩條循環電子流路徑已被辨識：(1) Fd-dependent pathway（經由 PGR5/PGRL1 複合體）：Munekage et al.（2002, Cell 110: 361）在阿拉伯芥 pgr5 突變體中證實此路徑對維持 ΔpH 和非光化學淬滅（NPQ）至關重要。(2) NDH-dependent pathway（經由葉綠體 NDH-like 複合體）：結構類似粒線體複合體 I，將 Fd 的電子傳給 PQ，同時泵送 H⁺。在 C4 植物束鞘細胞中，循環電子流是產生額外 ATP 以驅動 C4 碳濃縮的主要途徑。
文獻參考：Fleming, G.R. et al. (2007). Nature, 446, 782-786. / Umena, Y. et al. (2011). Nature, 473, 55-60. / Kern, J. et al. (2018). Nature, 563, 421-425.