細胞骨架（Cytoskeleton）是由微管、微絲和中間絲構成的動態蛋白質聚合物網路。除了傳統的結構和運動功能外，細胞骨架也是細胞力學感測（mechanosensing）和信號傳遞的核心平台。
微管動態的分子機制
微管的動態不穩定性取決於 β-tubulin 所結合的 GTP 水解狀態。GTP-tubulin 傾向聚合，形成穩定的 GTP 帽（GTP cap）；水解為 GDP-tubulin 後構型改變（由直變彎），使微管傾向去聚合。當 GTP 帽因水解速度超過聚合速度而消失時，微管快速縮短——稱為「災變」（catastrophe）；重新獲得 GTP 帽則「拯救」（rescue）。
微管結合蛋白（MAPs）精細調控這些動態：XMAP215/ch-TOG 在（+）端促進聚合，kinesin-13（MCAK）在（+）端促進去聚合，EB1 作為（+）端追蹤蛋白（+TIP）招募其他調控因子。在有絲分裂中，γ-tubulin 環複合物（γ-TuRC）在中心體核化新微管，而 augmin 複合物可在現有微管旁核化分支微管以快速擴增紡錘體密度。
馬達蛋白的力學研究方面，kinesin-1 的單分子光鑷（optical tweezer）實驗（Block et al., 1990）測定其步長為 8 nm（對應一個 tubulin 二聚體），產生力約 5-7 pN。細胞質 dynein 則更複雜——它是一個龐大的 AAA+ ATPase，需要 dynactin 複合物和銜接蛋白（如 BICD2）活化才能進行持續性運動。
肌動蛋白聚合的生物物理學
肌動蛋白聚合的臨界濃度（Cc）在（+）端和（-）端不同，這是 treadmilling 的熱力學基礎：當 G-actin 濃度介於兩端 Cc 之間，（+）端淨聚合而（-）端淨去聚合。Arp2/3 複合物在已有的絲上以 70° 角核化分支——這是片狀偽足推進的分子基礎。formins（如 mDia）則核化並延伸直線型的微絲，形成絲狀偽足和應力纖維。
細胞遷移的「樹突核化模型」（dendritic nucleation model）描述了片狀偽足前端的動態：上游信號（Rac → WAVE/SCAR 複合物 → 活化 Arp2/3）、分支網路的推力產生（Brownian ratchet model）、cofilin 在老化區段切斷和去組裝微絲以回收單體。
中間絲的力學特性
中間絲透過「硬化應變」（strain-stiffening）行為提供非線性彈性——在小形變下柔軟，大形變下硬化，這種特性源自其 coiled-coil 結構域的分層力學解旋。IF 網路透過 plectin 等交聯蛋白與微管和微絲交互連結，形成整合的力學網路。
核纖層蛋白（lamins，A 型和 B 型）在核膜內側形成網狀支架。lamin A/C 突變導致的核纖層病（laminopathies）涵蓋超過 15 種疾病，包括 Emery-Dreifuss 肌萎縮症、擴張型心肌病和 Hutchinson-Gilford 早老症。早老症中，LMNA 基因的 G608G 同義突變創造了異常剪接位點，產生截短的 progerin 蛋白永久法尼基化（farnesylated）錨定在核膜上，導致核形態異常和基因體不穩定。