神經傳導物質受體是突觸訊號轉導的分子介面，其多樣性是大腦計算複雜性的重要來源。受體藥理學的發展——從 Langley（1905）的「受體物質」概念，到 Clark（1926）的佔據理論（occupation theory），再到現代結構生物學揭示的原子級機制——持續推動神經科學和藥物開發的進展。
離子型受體的結構與功能
Cys-loop 超家族包括 nAChR、GABA_A、甘胺酸受體和 5-HT₃ 受體，均為五聚體結構。Unwin（2005）利用 cryo-EM 解出 nAChR 的 4 Å 結構，揭示了 N 端胞外域的配體結合位點位於亞基交界面，配體結合觸發的構象變化經跨膜域（TM2 螺旋）傳遞至孔道區域。
GABA_A 受體的亞基組成多樣性（α1-6、β1-3、γ1-3、δ、ε、θ、π、ρ1-3）產生大量可能的五聚體組合，最常見的為 α1β2γ2。苯二氮平類藥物結合在 α/γ 亞基交界面，為正向異位調節劑（positive allosteric modulator, PAM），增加 GABA 結合後的通道開啟頻率。Zolpidem 對含 α1 亞基的 GABA_A 受體選擇性高，解釋其鎮靜催眠效果。神經活性類固醇（neurosteroids，如 allopregnanolone）作用在 TM 域的不同位點，為近年產後憂鬱症藥物 brexanolone 的藥理基礎（Meltzer-Brody et al., 2018）。
麩胺酸離子型受體包括 AMPA（GluA1-4）、kainate（GluK1-5）和 NMDA（GluN1, GluN2A-D, GluN3A-B）受體。AMPAR 的亞基組成決定 Ca²⁺ 通透性：含 GluA2 亞基的 AMPAR（經 RNA editing 在 Q/R 位點轉為 R）不通透 Ca²⁺；不含 GluA2 的 AMPAR（calcium-permeable AMPAR, CP-AMPAR）通透 Ca²⁺，在特定突觸可塑性形式中扮演角色。LTP 的表達機制涉及 AMPAR 的膜嵌入增加——CaMKII 磷酸化 GluA1 的 Ser831，增加通道電導；PKA 磷酸化 Ser845，促進 AMPAR 向突觸膜的遞送（Huganir & Nicoll, 2013）。
GPCR 的訊號多樣性
GPCR 是人類基因組中最大的受體超家族（~800 個成員），也是最成功的藥物靶點類別（~34% 的 FDA 核准藥物靶向 GPCR；Hauser et al., 2017）。
經典的 GPCR 訊號傳遞涉及異三聚體 G 蛋白：Gαs 活化 adenylyl cyclase → cAMP↑；Gαi/o 抑制 adenylyl cyclase → cAMP↓；Gαq 活化 PLC → IP₃ + DAG → Ca²⁺ 釋放 + PKC 活化。但這一線性模型已被大幅擴展。β-arrestin 不僅負責受體內化和脫敏，還獨立啟動訊號級聯（如 MAPK 途徑），這一「biased signaling」（偏向性訊號）概念（Lefkowitz, 2013）為藥物設計開闢新方向——biased agonist 可選擇性活化 G 蛋白或 β-arrestin 途徑，降低副作用。
多巴胺受體是精神藥理學的核心。D2 受體的阻斷是所有典型抗精神病藥物（如 haloperidol）的共同機制，但也造成錐體外症狀（EPS）。非典型抗精神病藥（如 clozapine）的低 EPS 可能與其 D2 受體的快速解離動力學（fast-off kinetics；Kapur & Seeman, 2001）和 5-HT₂A 拮抗有關。D1/D5 受體在前額葉的工作記憶功能中呈倒 U 型劑量反應（Arnsten, 2011），太少或太多的 D1 刺激都損害工作記憶。
受體交互作用與複雜性
受體不是獨立運作的。GPCR 可形成同源或異源二聚體（heterodimer），如 D1-D2 異二聚體具有與單體不同的訊號特性。突觸後密度（PSD）中 NMDAR、AMPAR、mGluR 與支架蛋白（PSD-95、Homer、Shank）形成的分子複合體，構成了突觸訊號整合的「奈米機器」。近年 super-resolution 顯微鏡（如 STORM/PALM）揭示受體在突觸膜上呈奈米叢集（nanocluster）分佈（Bhatt et al., 2000），這種空間組織對突觸傳遞效率至關重要。